Pati dan Glikogen
Polisakarida penyimpan paling penting adalah pati pada sel tumbuhan dan glikogen pada sel hewan. Pati adalah karbohidrat paling melimpah yang dihasilkan pada tumbuhan. Pati merupakan sumber makanan kita yang paling penting. Pati dan glikogen merupakan glukan yaitu polimer glukosa. Kedua polisakarida ini merupakan penyimpan residu glukosa untuk menghasilkan energi. Polisakarida ini berada di dalam sitosol sel sebagai granula. Molekul pati dan glikogen merupakan molekul penyerap air yang luar biasa karena molekul ini mempunyai banyak gugus hidroksil yang menyediakan ikatan hidrogen dengan air. Sel tumbuhan paling banyak mempunyai kemampuan untuk membentuk pati dan menyimpan pati pada umbinya seperti kentang, pada bijinya seperti biji gandum, biji jagung, dan beras.
Pati terdapat di dalam sel tumbuh-tumbuhan sebagai campuran polisakarida amilosa dan amilopektin. Amilosa merupakan homopolisakarida tidak bercabang, sedangkan amilopektin adalah homopolisakarida bercabang. Amilosa dan amilopektin membentuk struktur kompleks yang disebut butir pati (granula pati). Granula pati adalah struktur kompleks semikristalin. Ukuran granula pati bervariasi dari 1-100 μm tergantung sumber pati. Amilopektin merupakan komponen utama granula pati dengan rata-rata 75% dari massa granula. Jumlah ini bervariasi tergantung dari sumber pati.
Polimer amilosa tersusun dari residu monomer α-D-glukosa yang dihubungkan oleh oleh ikatan glikosida α-(1→4) yaitu ikatan glikosida antara C-1 dari satu molekul glukosa dan C-4 dari glukosa berikutnya.
!struktur amilosa|681x255](upload://7n6YxMi0caOOEFPDTCWGoXFGLkh.png)
Ikatan glikosida α-(1→4) pada amilosa merupakan tipe ikatan yang sama yang menghubungkan monomer glukosa pada disakarida maltosa. Satu untai amilosa dapat terdiri dari kira-kira 100 sampai 1000 residu D-glukosa. Amilopektin adalah amilosa bercabang banyak yang cabangnya terikat pada gugus hidroksil C-6 oleh ikatan glikosida α-(1→6). Ikatan ini terjadi setiap 24 sampai 30 residu glukosa.
Amilosa membentuk helix putar kiri dengan 6 residu glukosa setiap putaran. Pada kompleks pati-iodin, molekul iodin paralel sepanjang sumbu helix pada struktur pati. Enam putaran helix mengandung 36 residu glicosyl yang dibutuhkan untuk menghasilkan warna biru pada kompleks pati-iodin.
Pati dihidrolisis di usus halus oleh aksi enzim α-amilase dan sebuah enzim penghilang cabang. Enzim α-amilase terdapat pada binatang dan tumbuhan yang merupakan endoglycosidase. Enzim ini mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan glikosida α-(1→4) internal secara random pada amilosa dan amilopektin. Enzim lainnya adalah β-amilase yang ditemukan pada biji dan umbi beberapa tumbuhan. Enzim β-amilase adalah sebuah exoglycosidase (memutus ikatan glikosida terminal). Enzim ini mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan glikosida melepaskan maltosa dari ujung non-pereduksi amilopektin. Dengan demikian, α-amilase dan β-amilase merupakan enzim yang mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan glikosidik α(1→4). Pola posisi pemutusan ikatan glikosida oleh kedua enzim ini pada amilopektin.
Ikatan α-(1→6) pada titik cabang tidak merupakan substrat enzim α-amilase maupun βamilase. Setelah hidrolisis amilopektin berkataliskan amylase, tersisa amilopektin dengan titik cabang banyak. Molekul ini disebut limit dextran. Limit dextran selanjutnya dapat dihidrolisis dengan katalis α-amylase maupun β-amylase setelah enzim penghilang cabang mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan α-(1→6) pada titik cabang.
Enzim pendegradasi pati dapat dikelompokkan menjadi empat yaitu endoamilase, exoamilase, enzim pemutus cabang dan transferase. Endoamilase memutus ikatan α-1,4-glikosidik bagian dalam amilosa dan amilopektin menghasilkan oligosakarida berbagai ukuran dan dekstrin. Exoamilase memutus ikatan α-1,4glikosidik dari ujung non pereduksi pati dengan produk glukosa atau maltosa dan dekstrin. Enzim pemutus cabang memutus ikatan α-1,6-glikosidik amilopektin dengan produk polisakarida rantai lurus. Transferase memutus ikatan α-1,4-glikosidik molekul sehingga terbentuk ikatan glikosidik baru (van der Maarel et al., 2002). Enzim amilolitik yang paling dikenal adalah α-amylase (EC 3.2.1.1), β-amylase (EC 3.2.1.2) dan glukoamilase (EC 3.2.1.3). Enzim α-amylase merupakan endoamylase, sedangkan β-amylase dan glukoamilase merupakan exoamylase. Produk hidrolisis pati oleh βamylase adalah maltosa dan dekstrin, sedangkan oleh glukoamilase adalah glukosa.
Glikogen adalah polimer bercabang dari α-D-glukosa yang strukturnya mirip dengan amilopektin pada pati. Glikogen terdiri dari rantai yang berikatan α-(1→4) dan ikatan α-(1→6) pada titik cabang. Perbedaan utama antara glikogen dan amilopektin adalah pada glikogen lebih banyak titik cabangnya.
Titik cabang terjadi sekitar setiap 8-10 residu glukosa pada glikogen dan sekitar setiap 25-30 residu glukosa pada amilopektin. Pada glikogen rata-rata panjang rantai adalah 13 residu glukosa dan terdapat 12 lapisan cabang. Selain itu, rantai polisakarida glikogen diikatkan pada sebuah molekul protein. Molekul protein berada pada posisi tengah struktur glikogen.
Setiap ujung rantai glikogen merupakan ujung non-pereduksi. Sebuah molekul glikogen dengan n cabang mempunyai n+1 ujung non-pereduksi, tetapi hanya satu ujung pereduksi. Ketika glikogen dan amilopektin digunakan sebagai sumber energi, unit glukosa dihidrolisis dari ujung non-pereduksi. Enzim yang mengkatalisis reaksi hidrolisis glikogen dan amilopektin aktif hanya pada ujung non-pereduksi glikogen dan amilopektin.
Glikogen yang ditemukan pada sel binatang dalam bentuk granula yang mirip dengan granula pati pada sel tumbuhan. Granula glikogen diamati baik pada sel liver maupun pada sel otot, tetapi granula glikogen melimpah di dalam sel hati. Granula glikogen tidak kelihatan pada tipe sel lainnya seperti sel otak dan sel jantung di bawah kondisi normal. Glikogen digunakan pada otot manusia, dan liver untuk penyimpan glukosa. Ketika kadar glukosa darah tinggi, glukosa dari darah membentuk glikogen. Ketika kadar glukosa darah rendah, glukosa dilepaskan dari glikogen, kemudian glukosa memasuki aliran darah.